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Aminoácidos

Aminoácidos

Em química, um aminoácido é qualquer molécula que contém simultaneamente grupos funcionais amina e ácido carboxílico. Em bioquímica, este termo é usado como termo curto e geral para referir os aminoácidos alfa: aqueles em que as funções amino e carboxilato estão ligadas ao mesmo carbono.

Classificação Nutricional

  • Aminoácidos não-essenciais: São aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São eles: glicina, alanina, arginina, serina, cisteína, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico, histidina, asparagina, glutamina, taurina e prolina.
  • Aminoácidos essenciais: São aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina, fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina.

Também podem ser classificados em:

Quanto ao Radical
  • Aminoácidos Apolares: Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais hidrófobos.
  • Aminoácidos Polares Neutros: Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio.
  • Aminoácidos Ácidos: Apresentam radicais com grupo carboxílico.São hidrófilos.
    Aminoácidos Básicos: Apresentam radicais com o grupo amino. São hidrófilos.
  • Aminoácidos Alfa: São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é um radical orgânico. No aminoácido glicina o radical é o elemento H. O carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou alfa.

Quanto ao Destino

Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia (mamíferos), amônia(peixes) e ácido úrico(aves e répteis).

  • Destino cetogênico: Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substância.
    Os aminoácidos que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa são chamados de cetogênicos porque dão origem a corpos cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai fazer com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos.
  • Destino glicogênico: Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.
    Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio.
    Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente glicogênicos.

Ocorrência

Os aminoácidos alfa (cerca de vinte) são constituintes de todas as proteínas e peptídeos, portanto, de toda a matéria viva.
Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa aminoácidos. As proteínas são alfa-polímeros formados por alfa-aminoácidos. Alguns autores relatam que para formar uma proteína é necessário uma cadeia com mais de 50 aminoácidos. Uma cadeia formada por dois alfa aminoácidos é um dipeptídeo, até 50 alfa-aminoácido um polipeptídeo.
Fixação de nitrogênio
A fonte primária de nitrogênio para os seres vivos é o nitrogênio atmosférico, que tem que ser convertido a uma forma metabolizável como a amônia. Mas só algumas bactérias conseguem converter nitrogênio em amônia. A conversão de nitrogênio a amônia, chamada de fixação de nitrogênio, é feita por um sistema enzimatico complexo, denominado nitrogenase, que utiliza NADPH como doador de elétrons e só é processado com um consumo muito grande de ATP.

Isometria

Com exceção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4 grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, assim esse carbono é chamado centro quiral. A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos formem esteroisômeros devido aos diferentes arranjos espaciais ópticamente ativos. Dentre os esteroisômeros existem aqueles que se apresentam como imagem espaculares um do outro sem sobreposição, a estes chamamos enantiômeros. Os enantiômeros podem ser D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do aminoácido D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.

Obtenção

  • Hidrólise de proteínas: As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que ocorre entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo uma mistura complexa de aminoácidos.
  • Síntese: Síntese de Hoffmann, Síntese de Strecker e Síntese de Gabriel são métodos sintéticos para a obtenção de alfa-aminoácidos.

Ionização

Os aminoácidos são substâncias anfóteras, ou seja, pode atuar como ácidos ou como bases.
Existem 2 grupos ácidos fracos ionizados, um –COOH e um –NH3+ . Em solução essas duas formas estão em equilíbrio protônico. R-COOH e R-NH3+, representam a forma protonada ou ácida, parceiras nesse equilíbrio. E as formas R-COO- e R-NH2 são as bases conjugadas.
Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos (protonado, podendo doar prótons), neutros (a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles).
Os aminoácidos reagem com o ácido nitroso produzindo nitrogênio e um hidroxi-acido. A aplicação desta reação é a determinação da dosagem de aminoácidos,no sangue, medindo-se o volume de nitrogênio produzido (método de Slyke).
Na putrefação dos organismos, certas enzimas reduzem os aminoácidos em aminas como a putrescina e a cadaverina.

Propriedades

  • Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.
  • Físicas: Sólidos com solubilidade variável em água. Apresentam atividade óptica por apresentarem carbono assimétrico, em geral,na forma levógira. A glicina é solúvel em água e não apresenta atividade óptica.
  • Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao aminoácido uma caracteristica ácida e o grupo amino (-NH2) uma caracteristica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um caráter anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como com bases formando sais orgânicos.

Curva de Titulação

É muito comum o uso da titulação através da adição ou remoção de prótons para se descobrir características dos compostos. Para aminoácidos essas características também são evidentes. Os valores dessa curva variam entre os aminoácidos. Porém esta tem algumas características em comum.
No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos carboxilo e amino estão completamente protonados. Com a titulação o grupo carboxílico vai liberar prótons. Durante essa liberação é evidenciado um ponto onde a concentração desse doador de prótons é igual à concentração do íon dipolar desse aminoácido, ponto de inflexão, correspondente a pH igual a pK (medidor da tendência de ceder prótons) do grupo protonado que não está sendo titulado.
O ponto onde se observa o fim da liberação de prótons por parte do carboxilo é o ponto isoelétrico, pI, esse ponto possui um pH caraterístico, onde se observa todo o aminoácido como íon dipolar, ou seja, a carga total é igual a zero. Com a continuação da titulação, o próton do grupo NH3+ será liberado. Também se observa um ponto de inflexão nessa segunda parte da curva de titulação.

Outros Aminoácidos

Ácido β-aminopropiônico (β-alanina): aminoácido natural componente do ácido pantotênico (vitamina do grupo B).

Aminoácidos Ômega

Ácido ω-aminocapróico: aminoácido sintético usado na fabricação de fibras sintéticas e de plásticos.

"Aminoácidos" Nocivos.